Quattro modelli di alfa elica, che mostrano aspetti diversi della struttura

Quattro modelli di alfa elica, che mostrano aspetti diversi della struttura

La struttura secondaria di una proteina è rappresentata dalla disposizione spaziale della catena principale degli amminoacidi, senza considerare la catena laterale.

Le due funzioni principali sono la conformazione ad  α elica e la conformazione β, mentre quando non è possibile individuare una struttura regolare, questa viene definita random coil

La conformazione  ad α elica è la più semplice ed anche la più stabile, poichè gli amminoacidi  si dispongono in una struttura elicoidale, con la media di 3,6 residui per giro di elica, che formano tra di loro legami ad idrogeno, ogni gruppo amminico di un amminoacido forma un legame idrogeno con il gruppo carbossilico di un altro amminoacido, stabilizzando moltissimo la catena, rendendo la conformazione ad  α elica la struttura più stabile.

L’elica sarà sempre destrorsa, vista la poca stabilità della sinistrorsa e sarà composta da amminoacidi appartenenti o alla serie L o alla serie D. Alcuni amminoacidi non sono adatti per questa struttura, e questi sono la glicina e la prolina, la prima avendo una catena laterale molto piccola, ha una flessibilità conformazionale superiore agli altri amminoacidi, mentre la seconda presenta l’atomo di azoto in un ciclo rigido, quindi per questo non si viene a formare il legame ad idrogeno con altri amminoacidi e questo destabilizza la catena.

Altre variabili che alterano la stabilità dell’elica sono: l’interazione tra gruppi R dei diversi amminoacidi, soprattutto quelli che si trovano lontani 3-4 residui, l’ingombro sterico di gruppi R adiacenti, la propensione intrinseca di un amminoacido di far parte di un’α elica