conformazione β di una catena polipeptidicaLe proteine possono assumere la struttura a foglietto-β. Queste strutture sono dovute a 2 o più catene polipeptidiche adiacenti, che si dispongono per formare delle lamine piatte tenute insieme da legami ad idrogeno.
Le catene laterali delle proteine si rivolgeranno alternativamente sopra o sotto il piano della struttura che si sta creando.
Inoltre le strutture β, le possiamo trovare o come delle catene parallele, quindi dall’ammino-terminale, verso il carbossi-terminale e tutte quante parallele tra di loro.
Oppure pure possono essere catene anti-parallele, cioè una catena va dall’ammino-terminale al carbossi-terminale, e quella a cui si lega può essere dal carbossi-terminale all’ammino-terminale. La differenza tra queste due disposizioni è minima.

I legami ad idrogeno che si formano tra le catene, sono importantissimi, poichè questi stabilizzano le catene polipeptidiche.

Questo tipo di struttura è molto stabile e la ritroviamo con una certa frequenza nei polipeptidi. Ma attenzione, in una proteina possiamo trovare dei tratti che sono α-elica e dei tratti che sono foglietto-β. Quindi le strutture possono variare in maniera significativa all’interno di una stessa proteina.